Сали считает, что среди атлетов-силовиков и бодибилдеров растут проблемы, связанные с избыточным приемом аминокислот с разветвленными цепями. Аминокислоты с разветвленными цепями, чтобы освежить вашу память, это эль-лейцин, эль-изолейцин, эль-валин. Это те аминокислоты, по которым особенно тоскуют ваши мышцы. Они составляют до 35% от композиции ваших мышц.
"Этот несбалансированный прием вмешивается в уровни других ключевых аминокислот, пызывая их относительную недостаточность", - говорит Сали. "В то же самое время некоторые лица часто игнорируют соответствующие количества важных витаминов и минералий. Многие люди не принимают достаточного количества витамина А, Е и В-комплекса, либо кальция и магния.
Довольно многие атлеты говорили мне, что как только они принимают аминокислоты с разветвленными цепями, они чувствуют, что с ними все в порядке. Но с ними может быть не все в порядке. Они могут пошатывать мышечное утомление, дрожь, спазмы, травмы, депрессию или раздражительность. Фокус в том, чтобы обеспечить баланс, существующий между всеми вашими нутрнентами".
Постоянное напряжение в результате интенсивного тренинга может негативно отразиться на вас, если вы не подготовите себя правильно. Организм, может оказаться " неспособным освобождаться от избыточной молочной кислоты, которая накапливается. Вы начинаете чувствовать себя возбужденным, беспокойным, нервным. Или, возможно, депрессированным. Вы будете удивляться, что же вы такое сделали не так. Вы думаете, что преодолеете это, тренируясь больше.
"Но тем самым вы погружаете себя в еще более глубокий биохимический дисбаланс и недостаточность. Вы не поняли, что стресс, физический или эмоциональный, истощает ваши аминокислоты и другие ключевые нутрненты".
В этой ситуации нет простого решения, говорит Сали. Каждый случай индивидуален и требует детализированного знания образа жизни, диеты, уровня стресса, тренировочной интенсивности и других факторов, чтобы скорректировать их.

Не принимайте слишком много!

Еще одно предостережение против аминокислот с разветвленными цепями: многие атлеты-силовики и бодибилдеры уничтожают свой тренировочный эффект, принимая их слишком много.
Избыточный прием может способствовать накоплению токсического аммиака, побочного продукта обращения протеина в мышечных тканях. Это может вести к утомлению. Для наилучших результатов придерживайтесь рекомендаций по дозировке на ярлыке аминокислот.
Если вы принимаете аминокислоты с разветвленными цепями, не принимайте их одновременно с эль-тирознном. Аминокислоты с разветвленными цепями могут блокировать усвоение этой самой аминокислоты.
Давайте более пристально посмотрим на некоторые другие аминокислоты и их полезные свойства:

· Эль-Аланин. Включена в энергетический обмен.и помогает регулировать сахар в крови. Говорят, что она поднимает уровень энергии. Если вы находитесь под стрессом или страдаете от гипогликемии, ваше тело будет расщеплять мышечные ткани, чтобы получить такие аминокислоты, как Эль-Аланин, в целях подъема уровня сахара в крови.

· Эль-Аспарагин. Важный фактор в метаболической активности нервной системы. Эль-Аспартовая кислота. Включена в превращение карбогидратов в мышечную энергию. Строительный блок иммунноглобулинов и антител иммунной системы. Комбинируется с другими аминокислотами для формирования.пожирателей" токсинов в кровеносной системе.

· Эль-Цитруллин. Помогает детоксицировать аммиак, побочный продукт метаболизма протеина.

· Эль-Цистеин. Выполняет детоксикационные задачи в комбинации с эль-аспартовой кислотой и эль-цитруллнном. Помогает продуцировать защиту от вредных воздействий алкоголя и табака. Имеются отчеты о стимуляции роста волос.

· Эль-Цистин. Главный партнер в тканевых антиокислительных механизмах, которые помогают предупреждать формиропаннс потенциально опасных токсических фгарментов, постоянно развивающихся внутри организма в результате большого разнообразия причин. Способствует ускорению заживления, уменьшает болн от воспаления, укрепляет соединительных ткани.

· Эль-Глутамии. Лимфоциты и другие белые кровяные тельца, нападающие первой линии в иммунной системе, сильно зависят от глутамнна; британские исследователи обнаружили, что деятельность с экстремальной выносливостью, скажем, марафон, может снизить приток глютамина к лимфоцитам. Глутамин вместе с другими определенными аминокислотами используется как топливо в состязаниях на большие дистанции. Пока недостаточность в глутамине не будет скорректирована путем правильного нутрнционального дополнения, организм остается чувствительным к инфекциям.
Глутамин способствует памяти и стимулирует интеллект и концентрацию. Он также оказался эффективным для снижения тяги к алкоголю и сладостям.

· Глицин. Это самая маленькая из всех аминокислот, но она - также одна из самых важных. Ее базовая функция связана с производством заменимых аминокислот и структурой красных кровяных телец. Глюкоза и креатин-два вещества, важные для продукции энергии,- требуют глицина для своего синтеза. Дефицит его результирует в упадке энергии.
Глицин оказывает успокаивающий эффект и эффективно применяется при маниакальных депрессиях и агрессивных состояниях.
Лица, испытывающие болезненную привязанность к сладкому, также могут ослабить влечение к сахару. Они могут разламывать глициновую капсулу и посыпать сладким на вкус порошком свою пищу.

· Эль-Гистидин. Вместе с гормоном роста и другими определенными аминокислотами Эль-гистидин важен для роста тканей. Он играет роль в продукции красных и белых кровяных телец. Используется при лечении анемии.

· Эль-Лизин. Низкие его уровни могут замедлить синтез протеина, повредить мышцам и соединительным тканям. Он оказывает угнетающий эффект на вирусы и может использоваться при лечении лишаев. Лизин и витамин С вместе образуют Эль-Карнитин, биохимическое вещество, которое позволяет мышечным клеткам более эффективно использовать кислород, тем самым способствуя аэробной работе.

· Эль- Метнонан. Помогает удалять ядовитые отходы из вашей печени и помогает регенерации тканей печени и почек.

· Эль-Пролин. Главный фактор в формировании соединительных тканей. Он также мобилизуется для мышечной энергии.

· Эль-фенилаланин. Он облегчает усвоение, память, остроту ума и является главным элементом в продукции коллагена, главной фиброзной протеиновой ткани в организме.

· Эль-Серин. Важен для продукции клеточной энергии и формирования ацетилхолина, первостепенного химического вещества мозга, которое способстсует памяти и функционированию нервной системы.

· Эль-Треонин. Одна из аминокислот-детоксикаторов. Предотвращает накопление жира в печени. Важный компонент коллагена.

L-карнитин

Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) - это так называемая аминокислота и витамин Bт. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) действует как рецептор и накопительное вещество для активированных жировых кислот в целлюлярном метаболизме и вследствие этого Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) играет решающую роль при расщеплении жиров и производстве энергии. В клинических исследованиях Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) оказался действенным для существенного снижения веса, существенного снижения индекса массы тела (указывая значительное приближение к идеальному весу) и существенное снижения содержания жира тела при использовании его как компонента в общей программе снижения веса. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) также эффективен для регулирования веса в применении вместе с другим диетическим лечением как, например хромиум пиколинат (хром), и диетическое волокно. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) помогает при регулировке веса путем увеличения скорости при которой происходит расщепление жировых кислот, увеличивая остаточную скорость метаболизма (скорость, при которой тело сжигает калории чтобы поддержать функции тела), обеспечивая синтез протеина (мышц) и по возможности вызывая подавление аппетита. Кроме того, Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) может предохранять сердце от ишемии сердечной мышцы (сокращение потока крови при стенокардии, что может существенно ослабить механическое функционирование сердца и привести к сердечному приступу) и снизить продолжительность или серьезность сердечного приступа. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) также полезен людям, которые страдают от грудной ангины (боль грудной клетки похожа на боль при ишемии сердечной мышцы) и может повысить переносимость нагрузок в этих случаях. При продолжительных нагрузках применение Л-карнитина (l-carnitine, L-карнитин) может увеличить VO2max (максимальная аэробная энергия, которая может быть достигнута), которая переводится в увеличение при продолжительных физических нагрузках. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) также снижает коэффициент дыхания (КД - это проводник к питательной смеси, которая используется для энергии). Значение снижения КД, что вызвано действием Л-карнитина (l-carnitine, L-карнитин), это увеличение использования жира при работе мышц с возможным углеродным (гликогенным) экономном эффекте. Экономия углерода задержит начало истощения, и таким образом продлит время выполнения физических нагрузок. Применение Л-карнитина (l-carnitine, L-карнитин) до физических нагрузок снижает накопление молочной кислоты таким образом снижая порог наступления усталости. Кроме того, прием Л-карнитина (l-carnitine, L-карнитин) полезен для облегчения боли мышц после физических нагрузок.

Главное применение L-карнитина (l-carnitine) - борьба с ожирением. Самый простой способ избавиться от лишнего веса - употреблять низкокалорийную пищу и усиленно заниматься физкультурой. Однако при прекращении диеты ненавистные килограммы неумолимо возвращаются в самые нежелательные места: бедра, живот, ягодицы . Именно для того, чтобы полноценно сжигать жир, и необходим L-карнитин. Он транспортирует жирные кислоты в митохондрии клеток, где происходит <сжигание> жиров - топлива для выработки энергии. При окислении жиров, а не углеводов и белков, высвобождается больше энергии и возрастает функциональная активность клетки, которая сохраняет гликоген и свой строительный материал - белок.

С L-карнитином Вы обретаете упругие мышцы вместо жировых складок!!!

L-карнитин (l-carnitine) оказывает существенное влияние на обмен веществ. Он улучшает энергетический обмен, укрепляя тем самым жизненные силы организма, предотвращает сердечно-сосудистые заболевания. Замедляет, в определённой мере, процесс старения, укрепляет иммунную систему, стимулирует процесс кроветворения и выделения кислорода красными кровяными тельцами, выводит яды из клеток и защищает их от многих вредных веществ и даже противодействует образованию опухолей.

Виктор Трибунский

Аминокислоты являются строительными блоками мышечного протеина. Между тем, получение адекватного количества аминокислот представляет собой тяжелую задачу для тренирующихся, поскольку тренировки сжигают их очень быстро. А если интенсивно тренирующийся атлет не получит необходимых аминокислот, то это может замедлить или полностью остановить всякий тренировочный прогресс.

Потреблять аминокислоты лучше всего в свободной форме или в форме разветвленных цепочек. Такие аминокислоты не требуют переваривания и сразу же всасывают в кровоток, после чего поступают к мышечным клеткам. Кроме того, аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) удовлетворяют потребность организма в азоте, - 70 процентов от суточной нормы.

Различия между незаменимыми и заменимыми аминокислотами

Человеческий организм не умеет синтезировать незаменимые аминокислоты. В связи с этим их необходимо получать вместе с полноценными протеиновыми или неполноценными овощными продуктами. Существует девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин и валин. Заменимые аминокислоты могут синтезироваться самим организмом из витаминов и других аминокислот.

Между тем, термин «заменимые аминокислоты» не означает, что они необязательны. Они важны для нормального метаболизма, а некоторые из них, такие как глютамин, крайне необходимы при заболеваниях или травмах. На сегодняшний день насчитывается 12 заменимых аминокислот: аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цистеин, цистин, глютаминовая кислота, глютамин, глицин, гидроксипролин, пролин, серин и тирозин.

Незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) крайне важны для атлетов, поскольку они метаболизируются не в печени, а в мышцах. Это работает следующим образом: как только протеин расщепляется на индивидуальные аминокислоты в результате переваривания, эти самые аминокислоты используются либо для построения новых протеинов, либо сжигаются в качестве топлива ради производства энергии.

На сегодняшний день известна 21 аминокислота, которые делятся на две группы:

Незаменимые

Гистидин
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин
Фенилаланин
Триптофан
Треонин
Валин

Заменимые

Аланин
Аргинин
Аспарагиновая кислота
Цистеин
Цистин
Глютаминовая кислота
Глютамин
Глицин
Гидроксипролин
Пролин
Серин
Тирозин

Аминокислоты с разветвленной цепью и бодибилдинг

Бодибилдеры стараются избегать уменьшения мышечных размеров и силы в результате замедления синтеза мышечного протеина и его разрушения. Безусловно, адекватный уровень BCAA не превратит вас в сверхчеловека (хотя высокие целевые дозы могут приблизить вас к этому), однако, он позволит вам избежать некоторых негативных эффектов дефицита BCAA, включая замедленное восстановление и тренировочную стагнацию.

Если вы уже обладаете адекватным уровнем в результате правильного питания, то действительно заметите положительные эффекты. Однако помимо потребления адекватного количества протеина, вам необходимо получать адекватный объем качественных калорий, а также хорошо отдыхать. Потребляя соответствующее количество калорий и углеводов, вы сбережете ценные аминокислоты с разветвленной цепью.

Чем больше гликогена в мышцах, тем вероятнее, что пул BCAA будет использован для мышечного роста в отличие от окисления для получения энергии. Кроме того, способствовать использованию этих аминокислот в построении мышц будет также хороший отдых и восстановление. Соблюдение даже этих моментов поможет вам повысить тренировочные результаты, хотя мы еще даже не успели обсудить настоящие положительные эффекты аминокислот с разветвленной цепью!

Положительные эффекты аминокислот с разветвленной цепью

Теперь перейдем к самому главному. Что дает нам потребление пищевых добавок BCAA? Исследования показывают, что прием BCAA может дать вам довольно серьезные положительные эффекты, включая следующие:

Ускоренное восстановление. Вероятно самый ценный положительный эффект для интенсивно тренирующихся атлетов - это ускорение метаболического восстановления в результате приема аминокислот с разветвленной цепью. Большинство атлетов ощущают значительное ослабление послетренировочной мышечной болезненности вскоре после того, как начинают использовать пищевые добавки BCAA.

Даже если не учитывать других преимуществ потребления , данный эффект ускорения восстановления вызванных тренировками мышечных повреждений (не забывайте, что мышцы растут только тогда когда они получают микроповреждения) означает ускоренный рост мышц и увеличение силы. Благодаря ускоренному восстановлению вы можете тренироваться интенсивнее и чаще, что в свою очередь поможет реализовать поставленные цели намного быстрее.

Выносливость. BCAA могут служить донором азота в образовании L-аланина, который обеспечивает организм глюкозой после истощения запасов гликогена. Скорее всего, мысль об экономии гликогена вызывает у вас ассоциацию с высокоуглеводными диетами, однако, аминокислоты с разветвленной цепью и в этом доказали свою ценность.

В ходе четырехнедельного эксперимента японские ученые обеспечивали тренировавшихся до мышечного истощения крыс добавкой аминокислот с разветвленной цепью или плацебо. В итоге группа BCAA показала сохранение запасов гликогена в печени и скелетных мышцах во время тренировок. Это означает, что подопытные животные могли тренироваться с повышенной интенсивностью более длительный период времени. Таким образом, потребление аминокислот с разветвленной цепью позволит вам поддерживать тренировочную интенсивность и выносливость, даже если обычное питание не обеспечивает высокого уровня энергии. Этот эффект должен заинтересовать всех тех, кто когда-либо сидел на низкоуглеводной или низкокалорийной диете в течение длительного времени!

Стимуляция синтеза протеина. Оказывается, что BCAA могут самостоятельно стимулировать синтез мышечного протеина. Другими словами, эти аминокислоты способны вызывать мышечный рост даже в отсутствии тренировок с отягощениями! Исследования показывают, что прием аминокислот с разветвленной цепью повышает уровни таких гормонов, как тестостерон, гормон роста и инсулин. А это, между прочим, сильные анаболические гормоны.

Кроме того, исследования также показывают, что в условиях сильного стресса, например, при выполнении подъемов в гору в течение 21 дня, потребление BCAA (10 грамм в день) показало увеличение мышечной массы, в тот время как испытуемые, получавшие плацебо, не показали никаких изменений. Важный момент заключается в том, что люди, получавшие аминокислоты с разветвленой цепью, сумели нарастить мышечную массу в экстремальных условиях без анаболического стимула, такого как тренинг с отягощениями.

Стимуляция сжигания жира. Потребление BCAA активирует механизмы сжигания висцерального жира. Расположенный глубоко в абдоминальной области под подкожным жиром, висцеральный жир поддается сжиганию в результате ограничивающих калораж диет с очень большим трудом. В ходе одного исследования 25 участвующих в соревнованиях борцов были поделены на три диетарные группы: диета с высоким содержанием аминокислот с разветвленной цепью, диета с низким содержанием аминокислот с разветвленной цепью и контрольная диета. Испытуемые соблюдали свои диеты в течение 19 дней.

Результаты показали, что группа высокого потребления BCAA потеряла жира больше всех - 17,3 процента в среднем. Большая часть потерянного жира была как раз в абдоминальной области. Таким образом, BCAA способствуют развитию точеного пресса.

В ходе еще одного исследования ученые разделили испытуемых-альпинистов на две группы: группу аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) и контрольную группу. По результатам эксперимента обе группы показали снижение веса, однако, группа BCAA сумела набрать мышечную массу и одновременно сжечь подкожный жир, в то время как другая потеряла мышцы.

Одна из теорий о том, каким же образом BCAA обеспечивают свои эффекты сжигания жира и построения мышц, заключается в следующем. Во время выполнения тренировки организм обнаруживает высокий уровень BCAA в крови, а это в свою очередь является признаком чрезмерного разрушения мышц. В связи с этим он останавливает мышечное разрушение и начинает использовать в качестве топлива преимущественно подкожный жир.

В то же время дополнительный объем аминокислот с разветвленной цепью в крови стимулирует инсулин, в результате чего BCAA транспортируются прямо к мышцам. Таким образом, человек сжигает подкожный жир и одновременно наращивает мышечную массу. И если чутье нас не обманывает, то для того, чтобы максимизировать жиросжигающий эффект аминокислот с разветвленной цепью, вам необходимо ограничить потребление углеводов за два часа до тренировочной сессии.

Улучшение иммунной функции. Тренироваться нелегко, если вы заболели, не говоря уже о мышечном росте. Более того, еще сложнее вернуться к тренировкам после простуды, не потеряв при этом силу и размеры. Когда вы тренируетесь с высокой интенсивностью или высоким объемом, то рискуете ослабить иммунитет и просто-напросто заболеть. Однако потребляя аминокислоты с разветвленной цепью, вы можете обратить потерю глютамина, который является важным соединением для иммунной системы. Кроме того, BCAA способствуют профилактике катаболизма, что в свою очередь способствует ускорению восстановления и ослабляет негативные эффекты тренировок на организм.

Антикатаболические эффекты. По всей видимости, аминокислоты с разветвленной цепью проводят большую часть своих анаболических эффектов через антикатаболическую активность. В двух словах, они подавляют использование мышечного протеина в качестве топлива и тем самым предотвращают его разрушение. Отчасти это происходит в результате того, что они жертвуют собою в качестве топлива.

Между тем, в результате ослабления разрушений мышечного протеина во время тренировок ускоряется синтез протеина, и вы получаете больше мышечной массы! В ходе одного исследования с участием людей, страдающих ожирением, которые соблюдали ограничивающую диету, потребление аминокислот с разветвленой цепью подняло анаболизм и экономию азота, в результате чего испытуемые сжигали больше подкожного жира вместо сухой мышечной массы, сохраняя тем самым мышечный протеин.

Источники аминокислот с разветвленной цепью

Молочные продукты и красное мясо содержат большое количество BCAA, хотя они имеются во всех содержащих протеин продуктах. Пищевые добавки сывороточного и яичного протеина являются альтернативным источником BCAA. Кроме того, следует отметить, что пищевые добавки BCAA обеспечивают вас аминокислотами лейцин, изолейцин и валин.

Необходимый объем аминокислот с разветвленной цепью

Большинство диет обеспечивают адекватный объем BCAA для большинства людей, который составляет примерно 55-145 миллиграмм на килограмм веса тела. Интенсивно тренирующиеся атлеты часто принимают пять грамм лейцина, четыре грамма валина и два грамма изолейцина в день для, того чтобы предотвратить потерю мышц и ускорить их рост.

Узнайте больше о пользе аминокислот:

Последовательным элюированием водно-ацетоновым раствором, водой и водным раствором щелочи получают ряд фракций, содержащих органические вещества различной природы: низкомолекулярные бесцветные органические вещества (аминокислоты, пуриновые основания, углеводы и др.), полифенолы и углеводы, фуль-вокислоты. Дальнейшее (более детальное) определение индивидуальных веществ затруднительно ввиду их низких концентраций и различий химической природы. Применение данной схемы фракционирования наиболее целесообразно для высокоцветных вод, а также для концентрирования гумусовых веществ и: , высокоминерализованных вод.[ ...]

Последовательность каждого из четырех возможных нуклеотидов обозначает информацию, которая расшифровывается клеткой. Генетический код точно определяет последовательность аминокислот в белке. Специфичность фермента определяется последовательностью его аминокислот (так же как его структурной формой). Таким образом ДНК регулирует назначение клетки. Ген, по существу, функциональная часть молекулы ДНК, представляет собой генетическую информацию, передаваемую от поколения к поколению через гаметы.[ ...]

Специфичность действия КФ исследовали с помощью синтетических пептидов. Определив, что первые шесть аминокислот не имеют существенного значения для активности КФ, авторы использовали в дальнейшем октапептид, соответствующий центру фосфорилирования, и его аналоги . Оказалось, что для узнавания центра фосфорилирования важными являются шесть аминокислот, среди которых особое значение имеют гидрофобные аминокислотные остатки - Вал-15 и Иле-13, а также Арг-16.[ ...]

Знание последовательности аминокислот в капсидном белке ВТМ имеет огромное значение при изучении связи химических изменений РНК с изменениями аминокислотной последовательности калсидных белков мутантов вируса (гл. XIII).[ ...]

Известна полная последовательность 158 аминокислот в полипептидных цепях капсидиого белка ВТМ и определена полная аминокислотная последовательность белков многих природных штаммов и искусственно полученных мутантов. Эти исследования внесли важный вклад в установление универсальной природы генетического кода и в наше понимание химических основ мутаций.[ ...]

В природе имеется лишь 20 аминокислот, которые могут входить в состав белков. Последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи определяет специфичность различных белков. Огромное разнообразие белков в природе объясняется безграничной возможностью различных сочетаний 20 аминокислот в полипептидных цепях.[ ...]

Как показали многочисленные исследования, информация об этом закодирована в генном аппарате клеток (геноме), т. е. в ДНК хроматина клеточного ядра. Для каждого синтезируемого в организме белка имеется своя ДНК (или участок цепи ДНК), и синтезированы могут быть только те белки, структура которых закодирована в геноме. ДНК - сложные макромолекулы (с ММ от 10000 до миллионов атомных единиц), представляющие собой цепи соединенных друг с другом нуклеотидов (от 2000 до 108 ед.) и образующие двойную спираль.[ ...]

Все тРНК характеризуются специфической последовательностью нуклеотидов. Их антикодоны комплементарны кодонам мРНК. Антикодоны располагаются в центре тРНК. Известно 55 антикодонов. Каждая тРНК способна присоединять и переносить только одну аминокислоту, но на каждую аминокислоту имеется 1-4 молекул тРНК.[ ...]

[ ...]

Триптический пептид белка ВТМ № 8 содержит аминокислоты, занимающие положения от 93 до 112.[ ...]

Специфичность белков определяется специфической последовательностью аминокислот в их молекулах. Эта последовательность определяет далее специфические биологические свойства белков, т. к. они являются основными структурными элементами клеток, катализаторами и регуляторами различных процессов, протекающих в клетках. Углеводы и липиды являются важнейшими источниками энергии, тогда как стероиды в виде стероидных гормонов имеют значение для регуляции ряда метаболических процессов.[ ...]

Весьма интересно узнать (когда выяснится аминокислотная последовательность фермента), правильным ли было представление кристаллографов относительно природы боковых цепей аминокислот.[ ...]

Коллинеарность - линейное соответствие между нуклеотидной последовательностью ДНК и кодируемой ею последовательности аминокислот в белке.[ ...]

В свободном виде в органах животных и растений обнаружено свыше 80 аминокислот. Однако в состав белковой молекулы обычно входит 22-23 аминокислоты, из них особенно необходимы так называемые незаменимые аминокислоты: лейцин, фенилаланин, метионин, лизин, валин, изолейцин, треонин и триптофан. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в животном и человеческом организме и должны быть доставлены человеку и животному в готовом виде с пищей. Незаменимые аминокислоты образуются только в растениях. Молекула белка представляет собой обычно одну длинную полипептидную цепь, состоящую из последовательно расположенных аминокислотных остатков, число которых может достигать нескольких сот единиц.[ ...]

Установлено, что на рибосомах происходят связывание активированных аминокислот и укладка их в полипептидную цепь в соответствии с генетической информацией, полученной из ядра через информационную (матричную) РНК (мРНК), которая как бы считывает соответствующую информацию с ДНК и передает ее на рибосомы. Целый ряд белков синтезирован на изолированных рибосомах и при этом отмечено включение в них меченых аминокислот. Роль матрицы в белковом синтезе выполняет мРНК, которая прикрепляется к рибосоме. На поверхности последней происходит взаимодействие между комплексом аминокислот, транспортной РНК, несущей очередную аминокислоту, и нуклеотидной последовательностью информационной РНК, которая функционирует на рибосоме однократно и после синтеза полипептидной цепи распадается, а вновь синтезированный белок накапливается в рибосомах. В бактериальной клетке при периоде регенерации 90 мин скорость кругооборота мРНК достигает 4-6 с.[ ...]

После того как было показано, что генетический код представляет собой последовательность триплетов оснований в нуклеиновой кислоте, каждый из которых определяет одну аминокислоту в белке, выяснилось следующее: большинство вирусов содержит значительно больше генетической информации, чем требуется для кодирования белка или белков, обнаруженных в составе вирусной частицы. Например, многие вирусы растений содержат молекулу РНК с молекулярной массой 2-10е дальтон. Этого достаточно, чтобы, кроме капсидиого белка, кодировать еще 5-8 белков средней молекулярной массы. Эти белки, по-видимому, нужны для размножения вируса и синтезируются в инфицированной клетке. По аналогии с результатами исследований на вирусах животных и вирусах бактерий можно предположить, что одним из таких белков является, вероятно, вирусоспецифичная РНК-синтетаза. Выделение и изучение свойств этих некапсидньтх белков является предметом дальнейших исследований.[ ...]

В случае а-гемоглобина человека и гориллы имеется лишь одно различие в последовательности аминокислот, тогда как человека и лошади - 18 различий, человека и карпа - 71 различие. Между человеком и шимпанзе имеется исключительное сходство по строению белков (различие по 44 функциональным белкам не превышает 1%).[ ...]

Поступившие в растения минеральные соединения азота, претерпевая ряд последовательных превращений, в конечном счете идут на синтез белка. При благоприятных условиях переработка в растениях неорганических соединений азота в аминокислоты, амиды и другие небелковые органические соедине-■ния азота протекают сравнительно быстро. Так, например, при внесении азотной подкормки в растениях, как правило, можно обнаружить заметное увеличение содержания органических небелковых фракций азота, которое может быть обусловлено только их новообразованием за Счет переработки поступившего в растение неорганического азота.[ ...]

Сравнение некоторых изометимеров (метилаз, узнающих идентичные нуклеотидные последовательности) позволило в вариабельных участках выделить схожие последовательности, которые, как предполагается, ответственны за узнавание субстрата . Таким образом, вариабельность специфичности метилаз обеспечивается комбинациями узнающих участков в главном остове, в котором сосредоточены узлы связывания Адо-мет и введения СН3-группы в 5-ое положение цитозина.[ ...]

Степень генетических различий между видами определяют либо прямо путем изменений последовательностей нуклеотидов в генах, либо косвенно путем изменений последовательностей нуклеотидов в рРНК, или последовательностей аминокислот в белках. Результаты сравнения последовательностей ДНК разных организмов позволяют определить количество пар нуклеотидов, в которых в ходе эволюции имели место замены азотистых оснований (табл. 33), тогда как сравнение белков от разных организмов позволяет определить различия в аминокислотных последовательностях, т. е. судить о близости организмов (рис. 165) и о связи последовательностей со скоростью эволюции (табл. 34, рис. 166). На основе данных о филогении отдельных белков строят филогенетическое древо, которое, как показано для цитохрома С, совпадает с филогенетическим древом, построенным по ископаемым останкам. На основе реконструкции филогений и определения степени генетических различий по аминокислотным последовательностям ряда белков считают, что гены, кодирующие эти белки у животных, происходят от общего предка.[ ...]

Белки различаются также по структуре, которая зависит от количества входящих в их состав аминокислот (аминокислотных остатков) и последовательности (чередования) аминокислот в полипептиде. Одни белки построены из одной (рибонуклеаза, лизоцим), двух (бычий инсулин), трех (хемотрипсин), четырех (гемоглобин человека) и более полипептидных цепей.[ ...]

При симбиозе микроорганизмы получают вещества, не вырабатываемые самостоятельно: витамины, аминокислоты и пр. При метабиозе, т. е. при последовательном развитии различных микроорганизмов по мере появления в среде метаболитов, вырабатываемых предшествующими видами и служащих для последующих видов пищевым субстратом, разложение субстратов производится наиболее полно. Хищничество и антибиоз ведут к еще более сложным изменениям в экосистеме.[ ...]

Так как структурный белок ВТМ мояшо получать в больших количествах и для него известна полная последовательность 158 аминокислот, этот вирус представляет собой весьма удобный объект для детального изучения центров связывания. При решении этой проблемы использовали три подхода.[ ...]

Очистка проводится при 105 -180°С, причем хелатное соединение может вводится как в растворе, так и суспензии. Затем отделяют твердую фазу и последовательно промывают ее: водой с pH 5-8, раствором сильной кислоты с pH 1-3, щелочным раствором с pH 9-12. После этого добавляют необходимое количество хелатного соединения и повторно используют твердую фазу и промывную воду с последней ступени промывки для очистки газа.[ ...]

Зная аминокислотный состав, мы можем лишь в общих чертах судить о сходстве белков между собой. В то же время последовательность аминокислот в полипептидной цепи, имеющая исключительно важное значение в определении вторичной и третичной структуры, а тем самым и уникального набора свойств каждого белка, позволяет нам понять, как белки различаются между собой. Тем не менее имеются некоторые моменты, на которые стоит обратить внимание при рассмотрении аминокислотного состава. В структурных белках вирусов растений не только найдены те же 20 аминокислот, что и в других объектах, но и содержатся они в соотношениях, сходных с теми, которые наблюдаются в других живых организмах. Например, цистеин, метионин, триптофан, гистидин и тирозин обычно обнаруживаются-в малых количествах.[ ...]

В составе растительных остатков и микробных тел в почву поступает значительное количество белковых веществ, аминокислот и других азотсодержащих органических соединений. В превращении этих соединений большую роль играют присутствующие в почве протео-литические и дезаминирующие ферменты. В результате процессов последовательного протеолитического расщепления до аминокислот и распада под действием амидогидролаз и дезаминаз с выделением аммиака, азот белковых веществ превращается в доступную для высших растений форму. Это явление известно как процесс аммонификации.[ ...]

Мы еще не знаем механизма обновления белка и хлорофилла: обновляются ли одновременно все входящие в состав белка аминокислоты или же существует определенная последовательность в обновлении отдельных аминокислот. Остается открытым вопрос и о том, происходит ли непрерывное самообновление белка путем распада и последующего синтеза всей молекулы белка или же только обмен отдельных составных частей молекулы белка без ее полного распада, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислот между концами раскрытых цепей. Последнее, повидимсму, является более вероятным.[ ...]

В дальнейшем американский ученый С. Фокс (1977) установил, что при повышенных температурах и удалении свободной воды из смесей аминокислот имеет место поликонденсадия аминокислот с образованием структур типа протеиноидов (белковоподобных структур) молекулярной массой 4000-10 ООО дальтон. В этих структурах последовательность аминокислот была произвольной без соблюдения какого-либо порядка. Тем не менее эксперименты С. Фокса явились существенным основанием к предположению роли высыхания в образовании простейших полипептидов. По данным других исследователей под действием УФ-излучения или ионизирующего излучения в водных растворах нуклеотидов также может происходить их поликонденсация с образованием связей 3 -5 .[ ...]

Исследования при помощи хроматографического метода, проведенные в нашей лаборатории в течение 1952 и 1953 гг., показали, что синтез отдельных аминокислот за счет поступившего в растение аммиака осуществляется в определенной последовательности: первым синтезируется аланин, затем дикар-боновые аминокислоты - аспарагиновая и глутаминовая кислоты.[ ...]

Связь белковых молекул и нуклеиновых кислот привела к возникновению генетического кода. Последний представляет собой такую организацию молекул ДНК, в которой последовательность нуклеотидов стала служить информацией для построения конкретной последовательности аминокислот в белках.[ ...]

Такую физиологическую перестройку можно вызвать у организмов в отношении многих источников углеродного, азотного питания, а также дополнительных веществ - витаминов, аминокислот и др. Последовательно приучая микроорганизмы к тому или иному субстрату или индивидуальному веществу, можно получить так называемые зависимые мутанты. Эти мутанты уже не растут без веществ, к которым приспособились. Мутационные изменения могут быть морфологического, физиологического и биохимического характера.[ ...]

Интересным свойством белков многих вирусов является отсутствие в них свободной ]Ч-копцевой аминогруппы. Во многих капсидпых белках, исследованных до настоящего времени, 1Ч-концевая аминокислота ацетили-рована. Это создавало большие трудности для исследователей, изучавших, аминокислотную последовательность белка ВТМ. Существование ацетшшровашшх ТЧ-конце-вых групп было показано путем выделения из ферментативного гидролизата отдельного пептида, не содержащего основных групп, а также на основании результатов химических тестов.[ ...]

Специфика биологических макромолекул определяется также и тем, что процессы биосинтеза осуществляются в результате одних и тех же этапов метаболизма. Больше того, биосинтезы нуклеиновых кислот, аминокислот и белков протекают по сходной схеме у всех организмов независимо от их видовой принадлежности. Универсальными являются также окисление жирных кислот, гликолиз и другие реакции. Например, гликолиз происходит в каждой живой «летке всех организмов-эукариотов и осуществляется в результате 10 последовательных ферментативных реакций, каждая из которых катализируется специфическим ферментом. Все аэробные организмы-эукариоты обладают молекулярными «машинами» в их митохондриях, где осуществляется цикл Кребса и другие реакции, связанные с освобождением энергии. На молекулярном уровне происходят многие мутации. Эти мутации изменяют последовательность азотистых оснований в молекулах ДНК.[ ...]

Применение методов хроматографии при исследовании азот-нош питания растений,в нашей лаборатории позволило установить, что поступивший в растение аммиачный азот уже через 5-10 минут превращается в корнях растений в аминокислоты. При нормальных условиях роста растений и при концентрации аммиачного азота, не превышающей известные пределы, поступивший в растение аммиачный азот полностью перерабатывается в корнях в аминокислоты и не доходит до надземных.органов растений. При некотором избытке аммиачного азота в среде и при недостаточном снабжении калием скорость поступления аммиака в растение заметно превышает скорость его использования на синтез аминокислот в растениях, и в таких случаях аммиак может накапливаться в них в тех или иных количествах. Этим путем установлена последовательность в синтезе отдельных аминокислот в растении.[ ...]

Для нормального протекания синтеза белка в растительном организме пуяшы следующие условия: 1) обеспеченность азотом; 2) обеспеченность углеводами (углеводы необходимы и как материал для построения углеродистого скелета аминокислот, и как субстрат для дыхания); 3) высокая интенсивность и сопряженность процесса дыхания и фосфорилировапия. На всех этапах преобразования азотистых веществ (восстановление нитратов, образование амидов, активизация аминокислот при синтезе белка и др.) необходима энергия, заключенная в макроэргических фосфорных связях (АТФ); 4) присутствие нуклеиновых кислот: ДНК необходима как вещество, в котором зашифрована информация о последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка; и-РНК - как агент, обеспечивающий перенос информации от ДНК к рибосомам; т-РНК - кап обеспечивающая перенос аминокислот к рибосомам; 5) рибосомы, структурные единицы, где происходит синтез белка; 6) белки-ферменты, катализаторы синтеза белка (аминоацил-т-РНК-спптетазы); 7) ряд минеральных элементов (ионы М§2+, Са2+).[ ...]

Хромосома E. coli содержит около 3000-4000 генов, которые организованы на основе принципа колинеарности, означающего, что существует линейное соответствие первичной структуры гена структуре полипептидной цепи, т. е. непрерывность последовательности нуклеотидов сопровождается непрерывностью последовательности аминокислот в полипептидах.[ ...]

Хотя различного рода данные свидетельствуют о том, что общепринятая концепция генетического кода является правильной, до сих пор не ослабевает интерес к попыткам непосредственного сопоставления данных химического анализа последовательности оснований в природных информационных РНК и последовательности аминокислот в кодируемых ими белках. Такие данные могут дать интересную информацию, касающуюся природы «мест узнавания» и регуляции считывания полицистронной матрицы, т. е. дать ответ на вопрос как начинается и как заканчивается трансляция матрицы и как осуществляется контроль скорости считывания различных цистронов.[ ...]

Рибосомная РНК - высокополимерное соединение, молекула ее содержит 4000-6000 нуклеотидов. Она в соединении с белком образует внутри клетки особые субмикроскопические гранулы- рибосомы. Рибосома является «фабрикой белкового синтеза», куда в качестве сырья доставляются аминокислоты. Установлено, что роль матрицы принадлежит особому типу рибонуклеиновых кислот - информационной РНК. Размер ее молекул широко варьирует, имея в среднем от 500 до 1500 нуклеотидов. и-РНК синтезируется на молекулах ДНК в ядре клетки. Из ядра они проникают в протоплазму к рибосомам и, взаимодействуя с ними, участвуют в синтезе белка. Если молекулы и-РНК служат матрицей для синтеза белков, то они должны содержать информацию о данном белке, зашифрованную определенным кодом. Но все различие между видами информационной РНК заключается в разной последовательности чередования четырех азотистых оснований (У, Ц, А и Г). Однако и белки, несмотря на их огромное многообразие, отличаются друг от друга в своей первичной структуре только порядком расположения аминокислот. Это привело к заключению, что последовательность расположения четырех видов азотистых оснований на молекуле РНК определяет последовательность расположения 20 видов аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка, или, другими словами, что каждая из 20 аминокислот может занять на данной матрице только определенное место, кодированное сочетанием нескольких азотистых оснований.[ ...]

Яды скорпионов состоят из небольшого нисла высокоактивных белков: у Gentruroides их восемь, у Тityius - шесть или семь, у Buthus ¡udaicus - шесть. Изучению белков из яда североафриканских скорпионов Androctonus australis и Buthus occitanus посвящен ряд работ . В нейротоксинах разных скорпионов имеется одинаковая последовательность аминокислот . Выделены четыре основных нейротоксина , молекулярный вес которых около 7000 . Все они состоят из одной-един-ственной полипептидной цепи, стягиваемой четырьмя ди-сульфидными мостиками. Последовательность аминокислот в этих белках (ЛД для мышей 10-20 мкг/кг) установлена полностью. Содержащийся в яде скорпионов 5-окси-триптамин, по-видимому, не оказывает токсического действия, а только вызывает жгучую боль в месте укуса . Смертельный исход при укусе A. australis наблюдается в 2% случаев от общего числа для взрослых людей и 8% - для детей. Укус Leiurus guinquestriatus заканчивается трагически для каждого второго ребенка. В городе Дуранго (Мексика) с населением 40 тыс. жителей в период с 1890 по 1926 гг. от укусов скорпиона (род Gentruroides) умерло 1600 человек .[ ...]

Генетический код. ДНК как носитель наследственности предопределяет и свойства белков, синтезируемых в клетке. Иначе говоря, в ДНК закодированы свойства белков каждого вида микроорганизмов, т. е. присущая им специфичность. Особенности белков, их индивидуальные свойства находятся в зависимости от последовательности расположения аминокислот, входящих в состав пептидной цепи, которая в свою очередь предопределяется конкретным участком ДНК, состоящим из нескольких пар азотистых оснований, точнее - из нескольких нуклеотидов. То число нуклеотидов, от которых зависит включение при биосинтезе белка одной аминокислоты, получило название кодона. Один кодон содержит, как правило, три азотистых основания. Отсюда термин триплетный кодон, или триплет. Аденин, тимин, гуанин и цитозин - это азотистые основания, компоненты ДНК, из которых и состоят кодоны. Последовательный порядок триплетов ГНК предопределяет последовательный порядок аминокислот поли-пептидной цепочки. Если один триплет (кодон) обусловливает включение одной аминокислоты, тогда код называют невырожденным. Если же включение одной аминокислоты детерминировано несколькими кодонами, код называется вырожденным.[ ...]

Предложены многочисленные модели структуры антител. Пожалуй, самая известная из них - это модель 1ё , предложенная Портером . Согласно этой модели, молекула 1 0 состоит из двух одинаковых половин, каждая из которых содержит тяжелую и легкую полипептидные цепи. Есть, основания полагать, что каждая полипептидная цепь имеет вариабельный участок вблизи Г Г-конца; последовательность аминокислот в этом участке у разных антител различна. Природа этого вариабельного участка и его связь с активным центром антител, определяющим их специфичность, являются предметом интенсивного изучения.[ ...]

Каждый нуклеотид состоит из азотистого (пуринового или пиримидинового) основания, пятиуглеродного сахара дезоксирибозы и остатка фосфорной кислоты. Из азотистых оснований в состав ДНК входят аденин, гуанин, цитозин и тимин,2 причем двойная цепь ДНК построена так, что против аденина одной цепи находится тимин другой, а против гуанина располагается цитозин. Между этими парами (так называемыми комплементарными) и образуются связи между двумя цепями ДНК. Каждой входящей в состав того или иного белка аминокислоте соответствует тройка (триплет, или кодон) последовательно соединенных оснований; порядок же аминокислот в белке определяется соответствующим расположением триплетов.[ ...]

Скорость реакции изомеризации зависит от присутствия основной группы С р/(а=6,8 И КИСЛОЙ ГруППЫ С р/(а=9,3 В свободном ферменте . Все эти данные в совокупности с результатами кристаллографического анализа позволили сформулировать механизм действия фермента. Интересно, что при этом аминокислотная последовательность глюкозо-6-фосфат-изомеразы все еще не установлена, и, следовательно, боковые цепи аминокислот не могут быть четко идентифицированы.[ ...]

С тех пор как были определены основные черты структуры генетического кода, стали формулировать также гипотезы относительно его эволюции, причем к настоящему времени известно несколько таких гипотез. В соответствии с одной гипотезой первоначальный код (в примитивной клетке) состоял из очень большого количества двусмысленных кодонов, что исключало правильную трансляцию генетической информации. Поэтому в процессе эволюции организмов развитие генетического кода шло по линии сокращения ошибок в трансляции, что привело к коду в его современном виде. Напротив, по другой гипотезе код возник в результате сведения до минимума летальных эффектов мутации в процессе эволюции, причем селективное давление вело к устранению бессмысленных кодонов и к ограничению частоты мутаций в кодонах, изменения которых не сопровождались изменениями в последовательности аминокислот, либо сопровождались заменами лишь одной аминокислоты на другую, но функционально связанную. Развившись в процессе эволюции, код однажды стал «замороженным», т. е. таким, каким мы видим его сейчас.[ ...]

При вирусных болезнях растений серологические реакции не играют такой важной роли, как при вирусных инфекциях животных, при которых иммунный ответ представляет собой неотъемлемую часть реакции организма на инфекцию. Тем не менее большинство исследованных вирусов растений оказалось иммупогеш-шм для животных, и в частности для такого лабораторного животного, как кролик. Чувствительность и специфичность реакций между вирусом растений и соответствующими антителами можно с успехом использовать в экспериментальной работе с самыми разнообразными целями: 1) соответствующие серологические тесты, особенно в сочетании с другими методами, сыграли важную роль в развитии наших теоретических представлений о вирусах растений; 2) серологические методы имеют экономическое значение, так как позволяют быстро выявлять больные растения; 3) такие белки, как структурный белок ВТМ, последовательность аминокислот в котором известна, могут служить подходящей моделью для изучения тонной структуры антигенных детерминант.[ ...]

Однако ситуация выглядит намного сложнее. Полное специфическое метилирование ДНК реципиентного штамма было достигнуто только в случае клонирования гена MDde I, лишенного с 5’ конца промотора г гена и обрезанного, с 3’ конца. Таким образом синтезируемый белок метилазы был лишен 33 концевых аминокислот, которые кроме того были замещены 6-ью аминокислотами кодируемых непосредственно прилегающей нуклеотидной последовательностью векторной молекулы pBR322. Это по каким-то причинам придало большую стабильность белку in vitro. Возможно это имеет место и in vivo.

ы белка (для этого используйте таблицу генетического кода).

Фрагмент и-РНК имеет следующее строение: ГЦУААУГУУЦУУУАЦ. Определите антикодоны т-РНК и последовательность аминокислот, закодированную в этом фрагменте. Также напишите фрагмент молекулы ДНК, на котором была синтезирована эта и-РНК (для этого используйте таблицу генетического кода).

Фрагмент ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов АГЦЦГАЦТТГЦЦ.
Установите нуклеотидную последовательность т-РНК, которая синтезируется на данном фрагменте, и аминокислоту, которую будет переносить эта т-РНК, если третий триплет соответствует антикодону т-РНК. Для решения задания используйте таблицу генетического кода.

Фрагмент цепи иРНК имеет последовательность нуклеотидов: ЦЦЦАЦЦГЦАГУА. Определите последовательность нуклеотидов на ДНК, антикодоны тРНК и последовательность аминокислот во фрагменте молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 2. Фрагмент цепи ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: ТАЦЦЦТЦАЦТТГ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК, антикодоны соответствующих тРНК и аминокислотную последовательность соответствующего фрагмента молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 3
Последовательность нуклеотидов фрагмента цепи ДНК ААТГЦАГГТЦАЦТЦА. Определите последовательность нуклеотидов в и-РНК, аминокислот в полипептидной цепи. Что произойдет в полипептиде, если в результате мутации во фрагменте гена выпадет второй триплет нуклеотидов? Используйте таблицу гент.кода
Практикум-решение задач по теме « Биосинтез белка» (10 класс)

Задача № 4
Участок гена имеет следующее строение: ЦГГ-АГЦ-ТЦА-ААТ. Укажите строение соответствующего участка того белка, информация о котором содержится в данном гене. Как отразится на строении белка удаление из гена четвёртого нуклеотида?
Задача № 5
Белок состоит из 158 аминокислот. Какую длину имеет кодирующий его ген?
Молекулярная масса белка Х=50000. Определите длину соответствующего гена. Молекулярная масса одной аминокислоты в среднем 100.
Задача № 6
Сколько нуклеотидов содержит ген (обе цепи ДНК), в котором запрограммирован белок инсулин из 51 аминокислоты?
Задача № 7
Одна из цепей ДНК имеет молекулярную массу 34155. Определите количество мономеров белка, запрограммированного в этой ДНК. Молекулярная масса одного нуклеотида в среднем 345.
Задача № 8
Под воздействием азотистой кислоты цитозин превращается в гуанин. Как изменится строение синтезируемого белка вируса табачной мозаики с последовательностью аминокислот: серин-глицин-серин-изолейцин-треонин-пролин, если все цитозиновые нуклеотиды подверглись действию кислоты?
Задача № 9
Какова молекулярная масса гена (двух цепей ДНК), если в одной цепи его запрограммирован белок с молекулярной массой 1500? Молекулярная масса одной аминокислоты в среднем 100.
Задача № 10
Дан фрагмент полипептидной цепи: вал-гли-фен-арг. Определите структуру соответствующих т-РНК, и-РНК, ДНК.
Задача № 11
Дан фрагмент гена ДНК: ЦЦТ-ТЦТ-ТЦА-А… Определите: а) первичную структуру белка, закодированного в этом участке; б) длину этого гена;
в)первичную структуру белка, синтезированного после выпадения 4-го нуклеотида
в этой ДНК.
Задача № 12
Сколько будет кодонов в и-РНК, нуклеотидов и триплетов в гене ДНК, аминокислот в белке, если даны 30 молекул т-РНК?
Задача № 13

Известно, что все виды РНК синтезируются на ДНК-матрице. Фрагмент молекулы ДНК, на котором синтезируется участок центральной петли т-РНК, имеет следующую последовательность нуклеотидов: АТАГЦТГААЦГГАЦТ. Установите нуклеотидную последовательность участка т-РНК, который синтезируется на данном фрагменте, и аминокислоту, которую будет переносить эта т-РНК в процессе биосинтеза белка, если третий триплет соответствует антикодону т-РНК. Ответ поясните. Для решения задания используйте таблицу генетического кода.

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка .

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала) (пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Например, при серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин . Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS ) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формированиевторичной , третичной и четвертичной структур.

Укладка белка в виде каната и гармошкой

Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.

Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.

Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.

Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.

Участие водородных связей в формировании вторичной структуры

α-Спираль

Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощиводородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые обуславливают "перелом" цепи, ее резкий изгиб.

Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.

β-Складчатый слой

В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.